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        1. 當前位置 首頁 科研隊伍

          中科院青促會會員

          歐陽松應(已調離)  博士 研究員  

          中國科學院青年創新促進會會員
          北京市科技新星計劃入選者

          研究方向:病原體感染與DNA識別天然免疫反應分子機制研究

          電子郵件:ouyangsy@ibp.ac.cn

          電       話:010-64888252

          通訊地址:北京市朝陽區大屯路15號(100101)

          英文版個人網頁:http://english.ibp.cas.cn/faculty/index_18316.html?json=http://www.salesdujour.com/sourcedb_ibp_cas/cn/ibpexport/EN_zkyqchhy/202005/t20200519_5582927.json

           

          簡       歷:

            1997.07 - 2001.09  南昌大學 生物科學工程系 學士

            2001.08 - 2004.07  吉林大學(農學部)生物化學與分子生物學教研室 碩士

            2004.08 - 2007.06  中國協和醫科大學 基礎所 生物化學與分子生物學系 博士

            2007.07 - 2010.08  中國科學院生物物理研究所 助理研究員

            2010.09 - 2013.11  中國科學院生物物理研究所 副研究員

            2015.09 - 2016.09  美國UCLA微生物免疫分子遺傳系 高級訪問學者

            2013.12 - 2017       中國科學院生物物理研究所 研究員

           ?。?013年12月獲中國科學院生物物理研究所“青年研究員計劃”支持)

          獲獎及榮譽:

            2014年  北京市科技新星計劃入選者

            2013年  榮獲中科院“盧嘉錫青年人才獎”

          社會任職:

            國際基金項目評審人(如捷克科學基金會(Czech Science Foundation)項目評審人)和學術論文評審人(如EMBO J,PNAS,Acta Crystallographica Section D,Trends in Microbiology,Protein & Cell,J Gen Virol,J Struct Biol,Science China: Life Science,生物化學與生物物理進展,科學通報,Current Chemical Biology等)。

          研究方向:

            運用X射線晶體學、冷凍電鏡和其它生物物理技術研究病原體感染和宿主天然免疫反應的分子機制。

            真核生物的天然免疫(又稱固有免疫或非特異性免疫)反應(innate immune response),發生于系統發育的早期和抗感染應答的初期階段,是機體抵抗病原微生物入侵、保護自身的第一道屏障。天然免疫系統一方面可以通過炎癥反應等機制直接清除感染,另一方面還可以誘導獲得性免疫(acquired immunity)系統的活化,進而激發更加高效和特異性的免疫應答,故天然免疫是免疫之本。天然免疫系統通過機體的模式識別受體(pattern-recognition receptors, PRRs)對入侵微生物中高度保守的“分子標簽”(molecular signature)——病原相關分子模式(pathogen-associated molecular patterns,PAMPs)進行特異性識別,從而感知細菌、病毒等外來微生物入侵并激活不同的胞內信號通路和基因表達,啟動機體免疫反應。天然免疫如同機體的眼睛,監視與識別各種不同的疾病相關分子模式。因此,了解機體免疫系統對核酸識別和檢測的分子基礎是天然免疫研究的重要內容。

            課題組自2008年起從事天然免疫反應信號通路的結構與功能研究,已取得了一系列研究成果。病原微生物引發天然免疫反應尤其是STING介導的信號通路引起I型IFN產生的研究正如火如荼,仍有許多科學問題亟待解決。課題組綜合運用X-射線晶體學方法,NMR,Cryo-EM和細胞生物學技術致力于闡明胞內DNA感受因子識別、DNA結合、激活STING引起I型IFN產生過程中關鍵科學問題。

          近期主要工作和進展

            1. 2016年11月1日《PNAS》雜志在線發表了生物物理所題為“Structural basis for DNA recognition by STAT6”的研究論文,首次揭示STAT6對N4位點DNA的識別機制。

            STING有關的信號通路一直是我們關注的領域,STAT6因與STING有相互作用引起我們的注意。此前報道STAT6作為信號轉導及轉錄激活因子家族中的一員,參與到JAK-STAT信號通路,受到IL-4/IL-13的調控,將信號從細胞膜傳遞到細胞核并激活下游一系列基因的轉錄表達,在Th2細胞的分化過程中起到關鍵作用。STAT6表達與炎癥和多種腫瘤關系密切,可能成為新的腫瘤標志物,檢測STAT6分子具有重要臨床意義,可以作為判斷預后的指標和治療的新靶點,篩選出該通路的抑制分子就可能成為STAT6通路的異常所致疾病的潛在預防和治療的作用藥物。STAT6家族蛋白作為轉錄因子首先在胞質中磷酸化后形成二聚體,二聚體的STAT6進入細胞核并識別和結合靶基因啟動子區域啟動一系列基因表達。STAT家族蛋白識別相似的DNA序列,其基本結構為TTCN3/4GAA,但是不同的STAT蛋白所識別的DNA回文序列的中間間隔區長度不同。在哺乳動物STAT家族中,STAT6是唯一一個主要識別N4位點啟動子(TTCN4GAA)的家族成員,而其他STAT家族蛋白以識別N3位點啟動子(TTCN3GAA)為主。對于這種對DNA識別差異的結構基礎,至今仍缺乏比較合理的機制闡述,尤其STAT6對N4位點DNA的識別機制是過去10多年一直沒解決的一個重要科學問題。

            我們采用結構生物學方法解析了STAT6核心區的磷酸化二聚體晶體結構,同時完成其與N4位點DNA和N3位點DNA兩個復合物三維精細結構的解析工作,這是其它STAT家族蛋白中從來沒有過的,因此我們有足夠的結構資源進行結構分析。STAT6核心區的磷酸化二聚體結構與其它已解析STAT蛋白結構采用相似機制形成“V”字形。通過結構比對發現,結合核酸以后,STAT6二聚體發生一個明顯的旋轉型的構象變化,同時發現結合N4位點DNA和N3位點DNA后STAT6關鍵氨基酸H415在DNA雙螺旋軸方向的位置變化距離與DNA雙螺旋中相鄰2個堿基之間的垂直距離(approximately 3.4 ? rise/bp along the axis of a B-DNA double helix)相符。這部分工作是在STAT蛋白家族中首次針對同一STAT蛋白觀察到結合DNA前后的構象變化。分子動力學模擬以及小角散射實驗的結果都證明了STAT6的構象在DNA結合后處于更穩定的狀態。通過與其它已報道STAT蛋白結構比較發現,STAT6磷酸化二聚體中“V”形的夾角比其它STAT蛋白要大一些,導致二聚體結構中的兩個分子之間的動態變化范圍更廣。同時我們發現,STAT6 DNA結合結構域上的H415是唯一與DNA堿基直接相互作用的氨基酸,這引起我們的關注。序列分析發現除STAT5以外,在其它STAT蛋白上H415所對應的氨基酸是N(Asn)。體外實驗發現,STAT6的H415突變成N后識別N4位點DNA的能力明顯下降而識別N3位點DNA的能力上升,而將STAT1上相應的氨基酸N460突變成H后識別N3位點DNA的能力明顯下降而識別N4位點DNA的能力上升。細胞水平實驗也證明STAT6的H415對STAT6特異性結合N4位點DNA具有關鍵作用。STAT5不能廣泛識別N4位點DNA可能是因為一方面STAT5二聚體夾角稍小,另一方面H471的側鏈伸展方向與STAT6的H415不同。

            圖1:STAT6核心片段在全長中所在的區域及STAT6核心片段與N4位點DNA復合物結構。

          (Li et al., PNAS. 2016 Nov 15;113(46):13015-13020)   

            2. 2013年5月,美國科學院院刊《PNAS》發表了題為 “Structure of the Leanyer Orthobunyavirus Nucleoprotein-RNA complex reveals unique architecture for RNA encapsidation”的研究成果。首次報道了正布尼亞病毒屬(Orthobunyavirus genus)的核蛋白(N)和單鏈RNA復合物的晶體結構,闡述了N蛋白保護病毒基因組RNA的分子機制,為此種屬病毒疾病的預防和治療提供了有力的理論基礎。同期配發同行評價(Zheng W, Tao YJ. Genome encapsidation by orthobunyavirus nucleoproteins. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013 110 (22) 8769-8770),并以“From the cover”形式發表。

            單鏈負鏈RNA病毒,是威脅人類健康的重要殺手。高致病性的狂犬病毒,流感病毒等均屬于此列。作為最大的負鏈RNA病毒家族,布尼亞病毒科共包括5個屬,超過370多種,引發多種傳播疾病。該類病毒基因組包括三條長度不同的RNA單鏈,依據長度分別命名為L、M、S,相應編譯RNA聚合酶、病毒衣殼 糖蛋白Gn/Gc和病毒核蛋白(N)。在此類病毒的轉錄、復制和增殖過程中,N蛋白會全程結合并保護病毒基因組RNA,避免裸露的RNA被宿主細胞的抗病 毒分子破壞。結合N 蛋白的RNA鏈作為轉錄和復制的模板在病毒的生命周期中發揮不可替代的重要作用。正布尼亞病毒屬則是該家族最早被發現且種類最多(超過160種)的屬,了解其N蛋白是如何結合并保護病毒基因組RNA,是研究并阻擊此類病毒疾病危害人類的重要突破口。

            課題組從正布尼亞病毒屬的代表性病毒Leanyer virus的N蛋白入手,解析了Leanyer-N結合單鏈RNA的復合物晶體結構。從結構中可以清晰發現,N蛋白由N端和C端兩部分結構域組成,在它們中間會形成了強烈的正電荷溝槽,此部位結合并保護單鏈病毒RNA。同時,在N蛋白的N端和C端分別伸出約20個氨基酸的柔性手臂,分別搭在前后相鄰的兩個N蛋白上,穩定蛋白的多聚化形式。四聚體內環處形成的連續的正電荷溝槽結合并保護病毒RNA鏈。體外的負染-冷凍電鏡實驗結果也清晰表明,隨著RNA鏈長度的增加,N蛋白結合在RNA鏈上并形成一條線性的不規則病毒RNP。此外,該組還解析了體外重組的N蛋白和單鏈DNA復合物的晶體結構,類似于N-RNA復合物模型,進一步闡述該N蛋白結合病毒基因組的模式。該成果從分子層 次闡述了正布尼亞病毒基因組的保護機理,為理解其生活模式和預防此類疾病作出重要貢獻。

            

            圖2:(A) LEAV-N:RNA復合物以及RNA結合的正電荷溝。(B) LEAV-N和RNA相互作用。(C)線性的病毒RNP模型。

          (Niu F et al., PNAS. 2013 May 28;110(22):9054-9.)

            3. 2012年5月10日,國際著名免疫學雜志《Immunity》在線發表了重要天然免疫系統信號分子STING結構與功能研究方面的合作研究成果,該論文題為“Structural Analysis of the STING Adaptor Protein Reveals a Hydrophobic Dimer Interface and Mode of Cyclic di-GMP Binding”(DOI:10.1016/j.immuni.2012.03.019)。

            天然免疫反應是機體抵抗病原體入侵、保護自身的第一道防線。自2008年以來,關于干擾素刺激因子STING(STimulator of INterferon Genes,又名MITA,ERIS或MPYS)通過引起I型干擾素的產生激發機體天然免疫反應的一系列研究引起了人們的廣泛關注。美國邁阿密大學醫學院癌癥研究中心的Glen N. Barber課題組分別于2008年10月和2009年10月在Nature上報導稱,新發現的STING是啟動機體天然免疫系統抵抗細菌或病毒感染的重要分子。武漢大學舒紅兵院士課題組發現,STING作為天然免疫抗病毒信號接頭分子將病毒感知受體和IRF3激活、I型干擾素產生聯系起來。后來的研究還發現E3泛素連接酶RNF5與STING相互作用,并負調節病毒觸發的下游信號通路。北京大學蔣爭凡教授課題組報道了STING引起I型干擾素產生的信號通路激活需要STING二聚化。他們還發現了一條通過STING-TBK1活化轉錄因子STAT6,從而連接天然免疫與適應性免疫的信號傳導通路,為人們進一步認識免疫系統如何防御病原微生物感染的機制提供了新思路。2010年日本學者Akira課題組發表文章稱TRIM56與STING相互作用并泛素化STING K150位點。該泛素化修飾誘導STING二聚化,而二聚化又是STING募集TBK1、引起干擾素產生的前提條件。然而,該研究不能解釋胞質內的TRIM56蛋白是如何實現跨膜(因為153-173肽段是預測的最后一個跨膜區)泛素化STING K150位點。去年9月,Burdette等人發現,STING在病原菌和病毒感染時角色不同:既是病原菌所分泌的第二信使cyclic di-GMP(c-di-GMP)的感受因子(sensor),又是宿主感知病毒核酸產生I型干擾素反應的信號接頭分子(adaptor)。該研究發表在Nature上,引起天然免疫領域學者的廣泛關注??傊?,近年來有關STING的大量研究報導表明了該分子在天然免疫信號通路中的重要性。同時,不同課題組間某些研究結果的不一致性更加激發了人們對STING進行更深入探討的熱情。

            STING蛋白包含一個預測的N端五次(有的文獻認為四次)跨膜部分(1-173aa)和C端胞內可溶部分(174-379aa),如圖2所示。有關N端的功能目前仍不清楚,但和其在細胞內定位有關。C端胞內結構域(C-terminal domain, CTD)可通過募集相互作用分子而行使重要功能。STING氨基酸序列與PDB中任何已知結構的蛋白質沒有同源性,預示它可能擁有獨特的三維結構。此外,到目前為止,仍有許多關鍵科學問題懸而未決,如STING激活TBK1-IRF3信號通路的分子機制,TRIM56如何實現跨膜泛素化STING K150的,STING是如何結合c-di-GMP的?針對以上問題,我們開展了針對STING CTD的結構生物學和細胞生物學研究。

            

            圖3:STING全長的二級結構組織模式。它包含N端跨膜區和C端可溶結構域CTD。

            針對上述科學問題,本研究綜合運用了X-射線晶體學,生物化學和細胞生物學技術。我們先后解析了STING CTD以及STING CTD與c-di-GMP二元復合物的晶體結構。發現STING CTD具有一種獨特的構架(Unique architecture),闡明了STING CTD形成功能性二聚體的分子機制,文獻報道的最后一個跨膜區(153-173aa)其實并不是跨膜區而是STING CTD形成同源二聚體的疏水相互作用界面。STING CTD與c-di-GMP以一種全新的模式結合。據我們所知該結構是第一個發表的哺乳動物來源的蛋白質與c-di-GMP形成的復合物晶體結構(圖3)。此外,我們還發現c-di-GMP能促進STING與TBK1結合,誘導I型干擾素的產生,從而激發機體抵抗病原體入侵的免疫反應。該研究工作的完成有助于深入了解STING在天然免疫信號通路中的作用,為揭示宿主細胞感知病原菌入侵的分子機制提供了直接的結構生物學證據,同時也為設計新的環鳥苷二磷酸類似物疫苗佐劑或免疫治療藥物奠定基礎。

            

          圖4:病原菌引起的STING天然免疫信號通路激活示意圖 

          (Ouyang S et al., Immunity. 2012 Jun 29;36(6):1073-86.)

          承擔項目情況:

           

          代表論著:

          1. Li J#, Rodriguez J#, Niu F, Pu M, Wang J, Hung LW, Shao Q, Zhu Y, Ding W, Liu Y, Da Y, Yao Z, Yang J, Zhao Y, Wei GH, Cheng G, Liu ZJ, Ouyang S*. Structural basis for DNA recognition by STAT6. Proc Natl Acad Sci USA. 2016 Nov 15;113(46):13015-13020. (*通訊作者。This article is a PNAS Direct Submission)

          ◆ 同行評價:王璞玥, 楊正宗, 杜生明. STAT6識別N4位點DNA的結構基礎被揭示. SCIENTIA SINICA Vitae. DOI: 10.1360/N052016-00324.

          Zhou X, Jiang Z. N4 DNA Recognition by STAT6 – Structural and Functional Implications. Protein Cell. 2017 Feb 20. doi: 10.1007/s13238-017-0380-z.

          2. Jiang Y, Zhu Y, Liu ZJ, Ouyang S*. The emerging roles of the DDX41 protein in immunity and diseases. Protein Cell. 2017 Feb;8(2):83-89. (*通訊作者)

          3. Jiang Y, Zhu Y, Qiu W, Liu YJ, Cheng G, Liu ZJ*, Ouyang S*. Structural and functional analyses of human DDX41 DEAD domain. Protein Cell. 2017 Jan;8(1):72-76. (*通訊作者)

          4. Chu Y#, Zhu Y#, Chen Y, Li W, Zhang Z, Liu D, Wang T, Ma J, Deng H, Liu ZJ, Ouyang S*, Huang L*. aKMT Catalyzes Extensive Protein Lysine Methylation in the Hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus islandicus but is Dispensable for the Growth of the Organism. Mol Cell Proteomics. 2016 Sep;15(9):2908-23. (*通訊作者)

          5. Wang L, Valderramos SG, Wu A, Ouyang S, Li C, Brasil P, Bonaldo M, Coates T, Nielsen-Saines K, Jiang T, Aliyari R, Cheng G. From Mosquitos to Humans: Genetic Evolution of Zika Virus. Cell Host Microbe. 2016 Apr 14. pii: S1931-3128(16)30142-1. (已被引用40次)

          6. Jiang Y, Jiang H, Zhou S, Meng B, Liu ZJ*, Ouyang S*. Crystal structure of hGEF-H1 PH domain provides insight into incapability in phosphoinositide binding. Biochem Biophys Res Commun. 2016 Mar 18;471(4):621-7. (*共同通訊作者)

          7. Ni X#, Ru H#, Ma F#, Zhao L#, Shaw N, Feng Y, Ding W, Gong W, Wang Q, Ouyang S*, Cheng G*, Liu ZJ*. New insights into the structural basis of DNA recognition by HINa and HINb domain of IFI16. J Mol Cell Biol. 2016 Jan 12;8 (1): 51-61. (*共同通訊作者,封面文章)

          8. Liu B#, Ouyang S#, Makarova K, Xia Q, Zhu Y, Li Z, Guo L, Koonin E, Liu ZJ*, Huang L*. A primase subunit essential for efficient primer synthesis by an archaeal eukaryotic-type primase. Nat Commun. 2015 Jun 22;6:7300. (#共同第一作者)

          9. Zhao L#, Hua T#, Crowley C, Ru H, Ni X, Shaw N, Jiao L, Ding W, Jiang Y, Hung LW, Liu L, Ye K, Ouyang S*, Cheng G*, Liu ZJ*. Structural analysis of asparaginyl endopeptidase reveals the activation mechanism and a reversible intermediate maturation stage. Cell Res. 2014 Mar; 24(3): 344-58. (*共同通訊作者,已被引用21次)

          10. Gu J, Feng Y, Feng X, Sun C, Lei L, Ding W, Niu F, Jiao L, Yang M, Li Y, Liu X, Song J, Cui Z, Han D, Du C, Yang Y, Ouyang S*, Liu ZJ*, Han W*. Structural and biochemical characterization reveals LysGH15 as an unprecedented “EF-hand-like” calcium-binding phage lysin. PLOS Pathogens. 2014 May 15;10(5):e1004109. (*共同通訊作者,已被引用16次)

          11. Meng B, Wu D, Gu J, Ouyang S, Ding W, Liu ZJ. Structural and functional analyses of human tryptophan 2,3-dioxygenase. 2014. PROTEINS: Structure, Function, and Bioinformatics. 2014 Nov;82(11):3210-6.

          12. Jiao L#, Ouyang S#, Shaw N, Song G, Feng Y, Niu F, Qiu W, Zhu H, Hung LW, Zuo X, Shtykova E, Zhu P, Dong YH, Xu R*, Liu ZJ*. Mechanism of the Rpn13-induced activation of Uch37. Protein Cell. 2014 Aug;5(8):616-30. (#共同第一作者)

          13. Zhang L, Mo J, Swanson K, Wen H, Petrucelli A, Gregory S, Zhang Z, Schneider M, Jiang Y, Fitzgerald K, Ouyang S, Liu ZJ, Damania B, Shu HB, Duncan J, Ting J. NLRC3, a member of the NLR family of proteins, is a negative regulator of innate immune signaling induced by the DNA sensor STING. Immunity. 2014 Mar 20; 40(3): 329-341. (已被引用60次)

          ◆ 同行評價:Mangan M, Latz E. NLRC3 Puts the Brakes on STING. Immunity. 2014 Mar 20; 40(3): 305-306.

          14. Niu F, Ru H, Ding W, Ouyang S*, Liu ZJ*. Structural biology study of human TNF receptor associated factor 4 TRAF domain. Protein Cell. 2013, 4(9): 687-694. (*共同通訊作者,封面文章)

          15. Niu F#, Shaw N#, Wang Y#, Jiao L#, Ding W, Upurd H, Ouyang S*, Cheng G*, Liu ZJ*. From the Cover: Structure of the Leanyer Orthobunyavirus Nucleoprotein-RNA complex reveals novel architecture for RNA encapsidation. Proc Natl Acad Sci USA. 2013 May 28;110(22):9054-9. (*共同通訊作者,已被引用29次。This article is a PNAS Direct Submission)

          ◆ 同行評價:Zheng W, Tao YJ. Genome encapsidation by orthobunyavirus nucleoproteins. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013 110 (22) 8769-8770.

          16. Jiao L#, Ouyang S#, Liang M#, Niu F#, Shaw N, Wu W, Ding W, Jin C, Peng Y, Zhu Y, Zhang F, Wang T, Li C, Zuo X, Luan CH, Li D, Liu ZJ*. Structure of severe fever with thrombocytopenia syndrome virus nucleoprotein in complex with Suramin reveals therapeutic potentials. J Virol. 2013 Jun;87(12):6829-39. (#共同第一作者,已被引用34次)

          17. Shaw N, Ouyang S, Liu ZJ. Binding of bacterial secondary messenger molecule c di-GMP is a STING operation. Protein Cell. 2013 Feb;4(2):117-29.

          18. Parvatiyar K*, Zhang Z*, Teles RM, Ouyang S, Jiang Y, Iyer SS, Zaver SA, Schenk M, Zeng S, Zhong W, Liu ZJ, Modlin RL, Liu YJ, Cheng G. The helicase DDX41 recognizes the bacterial secondary messengers cyclic di-GMP and cyclic di-AMP to activate a type I interferon immune response. Nat Immunol. 2012 Nov 11; 13(8): 1155-1161. (封面文章, 已被引用達173次)

          ◆ 同行評價:“News and Views”by Andrew G Bowie:Innate sensing of bacterial cyclic dinucleotides: more than just STING. Nat Immunol. 2012 Dec;13(12):1137-9.

          19. Ouyang S#, Song X#, Wang Y#, Ru H#, Shaw N, Jiang Y, Niu F, Zhu Y, Qiu W, Parvatiyar K, Li Y, Zhang R, Cheng G*, Liu ZJ*. Structural Analysis of the STING Adaptor Protein Reveals a Hydrophobic Dimer Interface and Mode of Cyclic di-GMP Binding. Immunity. 2012 Jun; 36(6): 1073-1086. (#共同第一作者,已被引用達119次) (作為當年具有重要影響力的科研成果被中國科學院《2013科學發展報告》收錄為“中國科學家代表性成果”;被《中國科學院重大成果年報(2012)》收錄,入選《中國科學院國際科技合作年度述評》2012年度報告的《國際科技合作重要進展》)

          20. Ouyang S#, Gong B#, Li JZ#, Zhao L#, Wu W, Zhang FS, Sun L, Wang SJ, Pan M, Li C, Liang W, Shaw N, Zheng J, Zhao GP, Wang Y*, Liu ZJ*, Liang M*. Structural insights into a human anti-IFN antibody exerting therapeutic potential for systemic lupus erythematosus. J Mol Med (Berl). 2012 July; 90(7):837-846. (#共同第一作者)

          21. Zhan Z#, Ouyang S#, Liang W, Zhang Z, Liu ZJ*, Huang L*. Structural and functional characterization of the C-terminal catalytic domain of the SSV1 integrase. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2012 Jun; 68(Pt 6):659-70. (#共同第一作者)

          22. Liang W#, Ouyang S#, Shaw N, Joachimiak A, Zhang R, Liu ZJ. Conversion of D-ribulose 5-phosphate to D-xylulose 5-phosphate: new insights from structural and biochemical studies on human RPE. FASEB J. 2011 Feb; 25(2):497-504.(#共同第一作者)

          23. Qiu XB#*, Ouyang S#, Li CJ, Miao S, Wang L, Goldberg AL*. hRpn13/ADRM1/GP110 is a novel proteasome subunit that binds the deubiquitinating enzyme, UCH37. EMBO J. 2006 Dec 13;25(24):5742-53. (#共同第一作者,已被引用達149次)

          24. Yin XQ#, Ouyang S#, Xu WM*, Zhang XP, Fok K.L., Zhang JP, Miao SY, Chan HC, and Wang LF. YWK-II as a novel Go protein-coupled receptor for Müllerian Inhibiting Substance in cell survival. J Cell Sci. 2007 May 1;120(Pt 9):1521-8. (#共同第一作者)

          出版論著:

          1. 歐陽松應,劉志杰。重要天然免疫系統信號分子STING的結構與功能研究取得重要進展.《2013科學發展報告》,科學出版社,ISBN: 978-7-03-036755-6/N.497

          2. 參編《生物信息學方法指南》一書(科學出版社,ISBN 7-03-014465-1,2005年2月)。

           

          (資料來源:歐陽松應研究員,2017-02-23)

           

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